Suplementacja Suplementy diety

Suplementacja białka u osób trenujących, odżywki białkowe UPDATE

Osoby regularnie wykonujące ćwiczenia z obciążeniem lub ćwiczenia wytrzymałościowe, potrzebują więcej białka niż ludzie prowadzący siedzący tryb życia. Przemawia za tym chociażby fakt, że  65% protein ulokowanych jest w naszych mięśniach, a to właśnie na ich budowaniu zależy nam najbardziej;).

Białka to oczywiście materiał budulcowy wszystkich tkanek ustroju człowieka, nie tylko wyżej wspomnianych mięśni, ale również enzymów czy hormonów. Organy takie jak włosy, skóra , paznokcie, kości – wszystko to jest zbudowane z nich.

Najmniejszą składową białka jest aminokwas. Dla przypomnienia –  potrzebujemy 20 rodzajów aminokwasów, z czego organizm jest w stanie sam wytworzyć 11 –endogennych, pozostałe 9 – egzogenne (niezbędne)- muszą zostać dostarczone z pożywienia.  Do budowy mięśni potrzebujemy wszystkich aminokwasów! Jeśli zabraknie jakiegoś aminokwasu endogennego, wątroba wyprodukuje sobie odpowiednią ilości, natomiast gdy zabraknie, któregoś z aminokwasów egzogennych, organizm musi sięgnąć po białko mięśniowe! Pokarmy, które zawierają wszystkie aminokwasy egzo- i endo-genne w proporcjach korzystnych dla organizmu – zawierają białko pełnowartościowe (mięso, jaja, ryby).

 

Optymalny dobowy pułap spożycia protein dla osób trenujących siłowo, nie przekracza 2 kg na kg masy ciała, choć istnieją też informacje, że w sytuacji w której celem jest efektywny rozwój masy mięśniowej, optymalne może okazać się wyższe spożycie protein wynoszące powyżej tego pułapu.

Mówi się, że im bardziej bazujemy na wzmacnianiu, tym więcej białka potrzeba. Im bardziej kreujemy wysiłki długodystansowe, tym mniej.  Bardzo ważna w ustalaniu ilości białka jest kwestia somatotypu (pisałam o tym TU i TU) oraz użycie substancji dopingujących,  takich jak sterydy anaboliczno-androgenne.

Ostatnie badania pokazują, że istnieje takie pojęcie jak „próg leucynowy”, który powinien zostać osiągnięty by dostarczone aminokwasy zmaksymalizowały tempo syntezy białek mięśniowych! To odkrycie jest przełomowe i będzie główny tematem dzisiejszego artykułu.

 

BCAA 

BCAA znane są chyba każdej trenującej osobie i podejrzewam, że po serwatce (odżywka białkowa), jest to kolejny popularny produkt suplementacyjny. Aminokwasy BCAA to aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach (Branched-chain amino acids) , w skład ich wchodzi: leucyna , walina i izoleucyna . W mięśniach ich zawartość wynosi ok ~30% z puli wszystkich aminokwasów. Przyjmuje się, że ich stosunek w składzie tkanki mięśniowej kształtuje się mniej więcej, w wymienionej wyżej kolejności, jak: 3,0:2,5:1,0.

Poszczególne białka pokarmowe różnią się pomiędzy sobą wydajnością z jaką wpływają na proces syntezy białek mięśniowych (tzw MPS, Muscle Protein Synthesis).

Oczywiście syntezą białek nazywamy tu tworzenie nowych mięśni szkieletowych. Gdy to nastąpi na dużą skalę, jest znane jako przerost mięśni szkieletowych, czyli proces, dzięki któremu nasze mięśnie stają się większe. Mają na to wpływ rożne czynniki, m.in sam trening siłowy, ale, co zostało udowodnione naukowo,  zawartość leucyny! 

W ostatnim czasie zaobserwowano, że białka zawierające mniej leucyny w swoim aminogramie, mniej wydajnie pobudzają procesy syntezy, niż białka zawierające jej więcej.

Ustalono zatem, że istnieje coś takiego jak „próg leucynowy”, w którym istnieje pewien pułap spożycia leucyny w ramach danej jednostki czasu, który musi zostać osiągnięty, by w sposób maksymalny pobudzić MPS. Innymi słowy, nawet jeśli białka spożyjemy sporo, a będzie w nim mało leucyny, to procesy syntezy nie będą przebiegać z optymalną prędkością. Z drugiej strony, powyżej pewnej dawki leucyny – dodatkowe zwiększanie jej spożycia (czy też spożycia białka po prostu), nie przynosi dodatkowych korzyści w odniesieniu do tempa MPS.

Niestety nie istnieje jedna uniwersalna ilość progu leucynowego dla każdego.  Jak zwykle wpływ ma na to wiele czynników, jak chociażby wiek czy aktywność fizyczna. Jednak przyjmuje się często ilość od 2 do nawet 4g leucyny na posiłek. Także optymalna dawka leucyny można powiedzieć, że zaczynać się w ok 20 – 25g dobrego jakościowo białka.  Co więcej próg leucynowy podlega modyfikacji, tzn. może zostać obniżony wskutek treningów oraz ulega podwyższeniu pod wpływem procesu starzenia się oraz braku aktywności fizycznej.

Przełomowym odkryciem , pomocnym w zrozumieniu mechanizmów anabolicznej aktywności leucyny, było ustalenie relacji pomiędzy tym aminokwasem a pewnym enzymem – tzw. kinazą mTOR. Leucyna bowiem jest sygnałem dla „ścieżki” mTOR, która kolokwialnie i pokrótce mówiąc, zawiadamia nasze jądro komórkowe o tym, by rozpocząć  etap syntezy białek nazywany translacją a polegający na wiązaniu kolejnych aminokwasów w długie łańcuchy molekuł białkowych. Kinaza mTOR jest wrażliwa na stężenie leucyny. Obniżenie lub podniesienie jej poziomu to dla niego sygnał, czy w organizmie znajduje się wystarczająca ilość białka, by zacząć syntezę nowych białek w mięśniach szkieletowych. Wzrost poziomu leucyny oznacza obecność wystarczającej ilości budulca do stworzenia nowych mięśni, co powoduje aktywację mTor.

Jest np fajne badanie wykonane na szczurkach (tak wiem szczury, nie ludzie, ALE szczury bardzo przyczyniają się dla ludzi do rozwoju medycyny i in dziedzin, dzięki temu, ze mają 90% taki sam genotyp jak my). Uczeni chcieli zbadać bezpośrednio syntezę białek mięśniowych po podaniu szczurom różnych preparatów zawierających aminokwasy i porównano je po spożyciu glukozy. Gdy pełne białko (które zawiera wszystkie aminokwasy) zostało zużyte, synteza białka trochę wzrosła. Gdy zostały wykorzystane tylko aminokwasy z grupy BCAA, nie było takiego samego zwiększenia syntezy białek. Wreszcie, gdy tylko leucyna została zużyta, synteza białka wzrosła jeszcze do tej samej wielkości. Te odkrycia dostarczyły mocnych dowodów, że leucyna była siłą napędową do zdolności białka w diecie aby stymulować syntezę. Mechanizm ten działa właśnie przez zmniejszenie stężenia leucyny, które sygnalizuje mTOR, że nie ma wystarczającej ilości białka w diecie, wtedy następuje synteza nowych białek mięśni szkieletowych. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24103516 .  Poniżej przedstawię jeszcze inne badania na ludziach potwierdzające działanie leucyny;).

Warto też wiedzieć, że wzrost stężenia leucyny w mięśniach szkieletowych powoduje jednoczesny wzrost degradacji tychże aminokwasów, który prowadzi do syntezy alaniny z pirogronianu oraz glutaminy. Zachodzi cykl, odbywający się pomiędzy mięśniami a wątrobą, stanowi wyjątkowo istotny proces w utrzymaniu optymalnego stężenia glukozy we krwi w trakcie trwania długotrwałego wysiłku fizycznego. Pirogronian, który powstaje z degradacji glukozy, przekształca się w alaninę pod wpływem leucyny. Alanina przenika z mięśni do krwiobiegu i wraz z krwią dostaje się do wątroby, gdzie pełni zasadniczą funkcję w produkcji glukozy w procesie zwanym GLUKONEOGENEZĄ. Powstała glukoza z powrotem może być wykorzystywana przez mięśnie lub – co ważniejsze – pobierana jest przez nasz mózg i cały układ nerwowy, które wykonują nie lada ciężką pracę w trakcie maratonu czy długodystansowych wyścigów kolarskich.

Bardzo istotne jest utrzymanie optymalnego stężenia cukru we krwi, aby zwielokrotnić efektywność pracy układu nerwowego i mięśniowego w trakcie trwania mocnego wysiłku fizycznego. Szacuje się, że około 40 procent wyprodukowanej przez wątrobę glukozy pochodzi z cyklu glukoza-alanina w trakcie długotrwałych intensywnych ćwiczeń.

Dlatego też wiele osób stosuje właśnie dodatkowe porcje BCAA przed treningiem i po jego zakończeniu, z myślą, że zostaną wprzęgnięte w cykl glukozowo-alaninowy i zahamują rozpad (katabolizm) białek, związany z tym cyklem. Tym bardziej, że wolne aminokwasy posiadają zdolność hamowania enzymów proteolitycznych, zawiadujących katabolizmem białek. A wiadomo: mniejsze straty białek – to większa masa mięśniowa. Zatem BCAA miały działać tutaj anabolicznie – jako antykataboliki hamujące katabolizm.

Pytanie tylko czy zatem mamy spożywać BCAA czy lepiej raczej postawić na leucynę solo.

 

 

Wydaje mi się, że korzystniejszym rozwiązaniem będzie suplementacja samej leucyny, aniżeli BCAA . Ewentualnie IMHO warto szukać BCAA z większą zawartością leucyny, np. w proporcji min 4:1:1. Poniżej, przy izolatach serwatki, przedstawie jeszcze jedno badanie przemawiające na korzyść leucyny).

Jakie polecam produkty?

Leucynę 1

Leucynę 2

albo BCAA 8:1:1 !!

SERWATKA

Kolejną grupą są wspomniane już serwatki. Białko mleka wiemy, ze składa się z 80% kazeiny + 20% serwatki. Oczywiście są również produkty kazeinowe, stosowane głównie na noc, jako puddingi,  ale nie jestem ich zwolennikiem. Obecnie bardzo dużo osób ma z nimi problemy. Osoby z ch. autoimmunologicznymi powinny kazeiny unikać. Za to często zdarza się, że serwatki o minimalnej zawartości laktozy typu hydrolizaty, izolaty, są dobrze tolerowane. Oczywiście to bardzo indywidualne i najlepiej zrobić testy na nietolerancję tej grupy pokarmowej, szczególnie jak się jest kulturystką z hashimoto, jak ja;).

Odżywek białkowych serwatkowych na rynku jest ogrom, patrząc na te wszystkie smaki, piękne opakowania, czasami nawet skład ;), można zgłupieć. Dziś jednak Wam pokażę dlaczego warto kupować dobrej jakości odżywki, nie tylko pod względem smaku w jakim występuje;). Chociaż smak rocky road.. miazga

Również białko serwatkowe ze względu na wysoką zawartość leucyny, EAA (essential amino acid, a. egzogenne) oraz łatwostrawność będzie skutecznym narzędziem maksymalizującym proces MPS.

Wyróżniamy na rynku 3 rodzaje odżywki białkowej serwatkowej:

WPC Koncentrat białka serwatkowego

  • proteina pochodzenia mlecznego otrzymywana w procesie mikrofiltracji lub także ultrafiltracji. Zazwyczaj zawiera około 65 – 80% białka, 3 – 8% cukrów (laktozy), 2 – 6% tłuszczu.
  • są między innymi rezerwuarem witaminy A i żelaza, a niektóre z nich wykazują potencjał bakteriostatyczny. Podgrzewanie koncentratów białkowych do wysokich temperatur pozbawia produkt powyższych walorów.
  • są lekkostrawne, szybkowchłanialne i niezwykle smaczne

Izolat białka serwatkowego (WPI)

  • proteina pochodzenia mlecznego. Coraz częściej otrzymywana jest w procesie technologicznym zwanym mikroflitracją przepływu krzyżowego (CFM) przebiegającą w niskich temperaturach. Dzięki tej metodzie nie dochodzi do denaturacji aktywnych biokomponentów (na rynku są też izolaty powstałe z użyciem metod wymiany jonowej i z zastosowaniem wysokiej temperatury).
  • jest proteiną bardziej stężoną, zawiera ok. 85 – 90% białka (i wyższe stężenie BCAA i EAA). Mniejsza zawartości tłuszczu (1 – 3%) i laktozy (0 – 3%). Izolat trawiony jest szybciej niż WPC.

WPH czyli hydrolizat białka serwatkowego

  • Otrzymywane jest z koncentratu lub izolatu białka serwatkowego w procesie technologicznym zwanym hydrolizą, która doprowadza do „rozbicia” długich łańcuchów peptydowych na krótsze, które mogą szybciej ulec trawieniu (dostępne hydrolizaty jednak różnią się pomiędzy sobą stopniem hydrolizy).
  • Dodatkowym walorem jest bardzo niska zawartość tłuszczu i cukru mlecznego i wysoka koncentracja protein.
  • Wadą hydrolizatów są: cena, (dla niektórych) gorszy smak

Tak się kształtuje ich porównanie:

Moim zdaniem najlepszymi produktami są dwa ostatnie, izolaty i hydrolizaty, ale oczywiście jeśli wybierzemy rozsądnie produkt pod względem chociażby zawartości leucyny.

Kolejne ciekawe badanie, które Wam przedstawie, polegało na porównaniu odpowiedzi MPS w wyniku podaży jednego z pięciu protokołów suplementacyjnych:

  1. 6,25 g izolatu białka serwatkowego
  2. 6,25 g izolatu białka serwatkowego + 2,25 g leucyny (całkowita zawartość leucyny 3 g)
  3. 6,25 g izolatu białka serwatkowego + 4,25 g leucyny (całkowita zawartość leucyny 5 g)
  4. 6,25 g izolatu białka serwatkowego + 6 g BCAA (4,25 g leucyny, 1,38 g izoleucyny, 1,35 g waliny)
  5. 25 g izolatu białka serwatkowego (całkowita zawartość leucyny 3 g)

Każdy z 5 badanych protokołów skutkował zwiększeniem procesu MPS w porównaniu do wartości zaobserwowanych na czczo. Zgodnie z przewidywaniami, porcja 25 g izolatu białka serwatkowego zwiększyła proces MPS znacznie skuteczniej niż dawka 6,25 g.

Interesujący jest jednak fakt, że dodatek 2,25 gramów leucyny do 6,25 g izolatu białka serwatkowego (łącznie 3 g leucyny) nie doprowadził do dalszego wzrostu MPS, pomimo że łącznie zawartość leucyny w tym przypadku wynosiła tyle samo co w 25 g porcji izolatu białka serwatkowego.

Dodatek większej ilości leucyny (4,25 g) do porcji 6,25 g izolatu białka serwatkowego (łącznie 5 g leucyny) doprowadził z kolei do wzrostu procesu MPS zbliżonego do tego obserwowanego po spożyciu 25 g izolatu białka serwatkowego.

Najciekawsze było to, że w przypadku, gdy leucyna (4,25 g) została podane w akompaniamencie pozostałych aminokwasów rozgałęzionych (BCAA), czyli waliny i izoleucyny, zanotowano zahamowanie wzrostu procesu MPS. Co się tłumaczy tym, że izoleucyna i walina korzystają z tego samego transportera jelitowego co leucyna. Przypuszcza się, że konkurują one z leucyną o wychwyt na poziomie jelit!  Konsekwencją jest mniej gwałtowny szczytowy wzrost stężenia leucyny w osoczu, który uważany jest za istotny wyznacznik tempa procesu MPS.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24284442

Wniosek jest taki, że mały dodatek leucyny do małej porcji białka serwatkowego może być tak samo skuteczny jak  porcja dobrego jakościowo białka WPI (25g).

Bardzo fajnym produktem na rynku, godnym polecenia,  jest chociażby hydrolizat Optimum Nutrition (poniżej na zdjęciu) lub izolaty tej firmy.

 

 

ODŻYWKA WOŁOWA

Wiem, że kiedyś Wam pisałam, że stosuję odżywkę wołową jako alternatywę dla serwatki przy mojej nietolerancji nabiału. To się w ostatnim czasie zmieniło. Co więcej, po roku eliminacji serwatki wprowadziłam ją na nowo i póki co nie zaobserwowałam jakichś negatywnych skutków, czytaj związanych z nietolerancją. Niedługo robię badania krwi porównawcze (raz na 3 miesiące) i zobaczę, czy coś się zmieni np w przypadku przeciwciał. Na pewno jeśli chodzi o samopoczucie, obserwacje ciała, czy jelit, nie widzę nic niepokojącego :). Również z takich nowości  u mnie jest wprowadzenie jaj do diety w rotacji.

Ale wróćmy do odżywki wołowej. Niestety wgłębiając się w temat składu i produkcji tego produktu, stwierdzam, że jest to baaaardzo słaby produkt białkowy, można powiedzieć ostateczność, która nam dostarczy więcej kolagenu niż pełnowartościowych białek.  I to jest właśnie to co mnie najbardziej zaskoczyło.  Jak to jest możliwe, że produkt mięsny, zwierzęcy, nie dostarcza nam pełnowartościowego białka (cofnijcie się do schematu, który Wam przedstawiłam na początku artykułu z podziałem białka)??

 

I choć na powyższym obrazku mamy przedstawiony jeden z najlepszych produktów wołowych na rynku, to i tak jego aminogram nie jest obiecujący, pomimo, że  na opakowaniu mamy porównanie do steku wołowego;). Przyrównując do białka wzorcowego czy innych pełnowartościowych, białko wołowe ma 2x mniej aminokwasów egzogennych, 3x mniej tryptofanu, metioniny, izoleucyny niż polędwica!!!! Jak to możliwe by białko zwierzęcego pochodzenia jest niepełnowartościowe? Istnieją zwierzęce źródła białka o niskiej wartości odżywczej, a należą do nich elementy tkanki łącznej, z których otrzymuje się kolagen. One też mają tak niską zawartość aminokwasów egzogennych takich jak tryptofan i metionina.

Skład odżywek wołowych tak naprawdę możemy porównać do składu parówek MOM!! Czyli komponentu otrzymanego przy zastosowaniu surowców składających się w dużej mierze z tkanki łącznej takich jak ścięgna i chrząstki. Dodatkowo tą hipotezę potwierdza  bardzo wysoka zawartość proliny i hydroksyproliny (razem około 20% wszystkich aminokwasów) , które również wykorzystywane są w przemyśle wędliniarskim jako tani wypełniacz.

Plusem takiego produktu jest chyba tylko  kreatyna w składzie.

 

BIAŁKA ROŚLINNE

Alternatywnym produktem dla osób, które z jakiegoś powodu nie mogą spożywać produktów białkowych zwierzęcych, są białka roślinne. Obecnie są bardzo popularne i pojawiają się coraz to lepsze składowo produkty, np jak TEN. Ja osobiście akurat go używam.

 

Warto jednak wiedzieć, że większość roślinnych źródeł białek cechuje się zawartością leucyny w granicach ok. 6-8%, natomiast w białkach pochodzenia zwierzęcego zawartość leucyny waha się w granicach 8,5-9%. Większa zawartość leucyny może być głównym czynnikiem odpowiedzialnym za obserwowalną zdolność do stymulacji MPS w okresie po posiłku. Dlatego trzeba pamiętać, że aby uzyskać próg leucynowy stosując białka roślinne, należy zwiększyć ich dawkę, co pokazuje poniższy schemat (RPI – rice protein, WPI – izolat serwatki).

 

Wykazano, że strawność białka oraz kinetyka wchłaniania jest ważnym czynnikiem modulującym poposiłkowy proces MPS. Białka pochodzenia roślinnego cechują się niższą strawnością niż białka pochodzenia zwierzęcego, które charakteryzują się wysokim stopniem strawności (>90%). Wiemy np  że 50-70% wszystkich aminokwasów pochodzących z białka  wołowiny jest dostępnych w układzie krążenia w  okresie do 5-6 godzin po posiłku, co w przypadku roślinek, jest znacznie bardziej skomplikowane i niestety mniej korzystne. Warto jednak wiedzieć, że o ile białko z produktów roślinnych jest słabiej wchłaniane niż z produktów zwierzęcych oraz mają gorszą strawność, to w momencie, gdy są oczyszczone i pozbawione czynników antyodżywczych, jak izolaty, są lepiej wchłanialne i strawne.

Spożywanie większych ilości białka pochodzenia roślinnego w posiłku, a w konsekwencji tego także większych ilości EAA (szczególnie leucyny), może zrekompensować mniejsze właściwości anaboliczne białek roślinnych w stosunku do białek zwierzęcych. Dowiedziono, że spożycie o 1/3 większej ilości białka roślinnego niż białka serwatkowego wywołuje podobną poposiłkową odpowiedź MPS (przynajmniej u szczurów;), Norton i in.).

Jednak, w momencie, gdy możemy spożywać produkty zwierzęce, czy to serwatki, czy mięso, badania naukowe wykazują, że lepiej wybrać jednak je, ponieważ efektywniej stymulują syntezę białek. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3698202

 

KIEDY SUPLEMENTOWAĆ BIAŁKO? (PODSUMOWANIE)

Leucynę poleca się stosować na posiłek po treningowy, kiedy to organizm ma zaprogramowaną gotowość anaboliczną. Ale pamiętajcie, że nie musicie spożywać go od razu po posiłku,

Wiemy, ze głównymi czynnikami nasilającymi proces MPS są żywność, w szczególności białka egzogenne i wiemy już , że głównie leucyna, oraz aktywność fizyczna. Białka pochodzące z żywności/suplementów  są z jednej strony substratami dla nowych protein syntetyzowanych w organizmie, ale i działają jako cząsteczki sygnałowe stymulujące odpowiedź MPS (chociażby wspomniana leucyna- mTOR ).  Odpowiedź MPS wywołana konsumpcją białeczka jest procesem krótkotrwałym i mówi się, że utrzymuje się tylko 4-5 godzin po spożyciu. Z tego powodu regularne spożywanie białka w ciągu całego dnia, z zachowaniem odpowiednich odstępów czasowych, wydaje się konieczne by mięśnie nam rosły;). Wykazano, że wykonanie jednostki treningowej przed konsumpcją posiłku uwrażliwia tkankę mięśniową na właściwości anaboliczne spożywanego białka. A proces ten utrzymuje się do 24h , a nawet 48h (ostatnie badania naukowe). Gdzie  kiedyś mówiło się, ze okno anaboliczne trwa tylko 1h, po czym się zamyka! Choć czasami mam wrażenie, ze niektórzy nadal w to wierzą, gdy zaraz po skończonym treningu biegną do szatni i jeszcze przed prysznicem wyjadają ze swojego pudełka posiłek. Pomijam już sam fakt jedzenia w szatni i kwestie stanu naszego organizmu czy układu trawiennego tuż po mocnym wysiłku fizycznym! Są badania mówiące, ze powysiłkowe trawienie i wchłanianie pokarmu jest upośledzone. Serio, warto jednak na spokojnie wrócić do domu i odgrzać sobie ten posiłek, bo nie przyniesie nam żadnych korzyści takie jedzenie tuż potreningu. A może nawet zaszkodzić.

Cy łączyć białko i węglowodany? Wydaje mi się, że podaż węglowodanów bezpośrednio po treningu jest o wiele mniej kluczowa aniżeli konsumpcja białka o wysokiej jakości. Trzeba pamiętać, że samo białko po treningu także podnosi poziom insuliny na skutek insulinotropowego działania  (oznacza to, że stymulują uwalnianie insuliny), ale trzeba spożyć jego większą dawkę. Węglowodany (proste) w szejku potreningowym zatem nie są konieczne (o ile uzyskana zostaje dawka białka pozwalająca osiągnąć próg leucynowy), ale węglowodany mogą być korzystne.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/m/pubmed/8175597

Ja sama stosuje węglowodany okołotreningowo (pisałam o carb targeting).

KONIEC KOŃCÓW wniosek jest taki, że regularna aktywność fizyczna w połączeniu z odpowiednią podażą białka wraz z pożywieniem jest niezbędna w celu zachowania lub zwiększenia masy mięśni szkieletowych oraz siły. Pamiętajcie jednak, że odżywki białkowe pomimo, że są wygodne, zaletą jest również ich czas absorpcji, jednak nie powinny zastępować pełnowartościowych posiłków.

 

Karola Kocięda

P.S. A na białeczka i inne suplementy w sklepie muscle-zone.pl możecie skorzystać z rabatu 5% na hasło  KAROLA05 🙂

Źródła:

http://potreningu.pl/articles/5046/bcaa-czy-leucyna

http://http://dietetykasportowa.pl/leucyna-bcaa-czy-bialko/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3698202/

O autorze

Karola Kocięda

Karola Kocięda

Jestem studentką dietetyki, architektem wnętrz i fitnessfreakiem ;) Chcę pokazać Wam, że również zapracowane osoby, takie jak ja, przy dobrej organizacji i niewielkim nakładzie czasowym, mogą żyć fit. Do tego moje przepisy pozwolą Wam szczęśliwie życ na redukcji;) #noexuses. Zapraszam!

› Zobacz wszystkie artykuły

4 komentarze

Kliknij tutaj aby skomentować artykuł

  • Moim zdaniem najważniejsze dla osób trenujących, szczególnie podczas redukcji masy ciała jest białko pochodzące jaj oraz z ryb. Nie ma chyba lepszego posiłku po intensywnym cardio, niż jajecznica ze szczypiorkiem, albo łosoś z chlebem razowym..

    • Zgadzam się, oba te produkty mają super aminogram i będą super źródłem białka zarówno na redukcji jak i na masie.

  • Chyba wkradł się błąd ;P

    „Optymalny dobowy pułap spożycia protein dla osób trenujących siłowo, nie przekracza 2 kg na kg masy ciała”

    Bo wychodzi mi prawie 140kg białka na dobę 😀

    • Maria, jak sama piszesz” nie przekracza 2 kg na kg masy ciała” , to nie znaczy, że ma równo 2g na kg masy ciała. To jest liczba, a nasze ciało nie zna matematyki;) gramy są przeliczane indywidualnie, wpływają na to różne czynniki (przy czym i wiedza oraz czasami rozsądek;)), ale przede wszystkim tryb życia, ilość i poziom zaawansowania jednostek treningowych, somatotyp, tolerancje danych makroskładników, stan zdrowi itd itd;) Pisałam o tym zresztą w poprzednich artykułach dotyczących liczenia makro (part 1 i part 2) :), Żeby było śmieszniej, czasami ten pułap się zwiększa i do 3g na kg:) buziaki!

Facebook

Ad